Strep Tag^?II/Strep Tactin^?純化系統開發是基于biotin/streptavidin的結合原理，將這種牢固的相互作用用于蛋白質純化用途。 

Strep?Tag^?II 是一個含有 8 氨基酸(Trp-Ser-His-Pro-Gln-Phe-Glu-Lys)小標簽，與重組蛋白質融合后，能夠結合在streptavidin的生物素結合口袋，從而作為純化tag。它的相對分子量只有1kD。在絕大多數情況下不會干擾結構和功能研究，因此無需去除標簽。

為了優化結合屬性，streptavidin也被設計成為Strep-Tactin^?，這種親和蛋白優化了Strep?Tag II結合位點，使得它與Strep-tag II^? 的結合親和力比對streptavidin高將近100倍。

融合表達的Strep?Tag^? II融合蛋白，特異性的與固定于瓊脂糖基質的Strep?Tactin^?配體結合，在生理條件下進行純化，洗脫條件溫和，保留了目的蛋白的活性。Strep-tag II^? / Strep-Tactin^? 系統現已成為最被廣泛應用的親和層析系統之一。

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Strep-Tactin XT Superflow HC

谷胱甘肽S轉移酶（glutathione S-transferase, GST）是實驗室常用的一種蛋白純化標簽，其本身是一個在解毒過程中起到重要作用的轉移酶，能特異的與谷胱甘肽(glutathione, GSH)結合，表現為酶和底物的作用原理。GST融合蛋白與帶谷胱甘肽配基的親和介質特異性結合，從而純化出目標蛋白。

GST標簽（即GST-tag（26KD））蛋白一般應用在原核表達系統上面，一是因為它是一個高度可溶的蛋白，利用它增加外源蛋白的可溶性；另一個是它可以在大腸桿菌中大量表達，起到提高表達量的作用。GST標簽去除，用特異性的酶（e.g. 凝血酶、腸激酶（enterokinase）、Xa因子）將GST標簽切除從而得到天然蛋白。

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Glutathione Sepharose 4 Fast Flow

GST Bestarose 4FF

麥芽糖結合蛋白（Maltose binding protein, MBP）是大腸桿菌mal E 基因的表達產物，由其組成的復合物是負責麥芽糖糊精的吸收和高效分解代謝。MBP由370個氨基酸殘基組成，分子量約為42.5kD，是重組蛋白表達常用的親和標簽。MBP用于融合蛋白表達，對靶蛋白具有多種促進作用：如促進靶蛋白的合適折疊，提高靶蛋白的表達水平和溶解性（不同標簽可溶性表達能力的比較，MBP 表現最佳），MBP-tag有助于重組蛋白折疊，否則這些重組蛋白可能作為包涵體以不溶形式積累，不利于純化和后續分析等。

MBP 融合蛋白的純化在生理條件下進行，使用麥芽糖進行溫和洗脫。保護了MBP 融合蛋白的活性。標簽在純化后期需要用酶切去除，常用的內切酶是Factor Xa，麥芽糖酶和腸激酶。

帶有MBP-tag的融合蛋白可被偶聯直鏈淀粉的樹脂進行純化，直鏈淀粉樹脂(The Amylose Resin)是由直鏈淀粉/瓊脂糖珠組成的親和基質，能夠分離純化與MBP融合的蛋白質。

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Amylose

FLAG-tag由8個氨基酸殘基組成，序列是Asp-Tyr-Lys-Asp-Asp-Asp-Asp-Lys (D-Y-K-D-D-D-D-K)。由于其親水性， FLAG-tag可能定位于融合蛋白表面，因此，FLAG-tag 易于抗體檢測。 FLAG-tag被廣泛應用于各種表達系統中, 例如大腸桿菌，酵母和哺乳動物細胞。 

FLAG-tag的分子量很小，只有1.01kDa，所以不會遮蓋融合蛋白中其他的蛋白表位和結構域，更不容易改變融合蛋白的功能、分泌或是運輸。

FLAG-tag含有一個腸激酶的切割位點（D-D-D-D-K-X1）。通常情況下，FLAG-tag被放置在N端，通過腸激酶切掉后，就會還原融合蛋白的原始序列和結構。

FLAG系統是表達、純化和檢測重組融合蛋白的成熟方法。FLAG和 3 x FLAG可用于免疫印跡、免疫細胞化學、免疫沉淀、流式細胞術、蛋白純化以及蛋白質-蛋白質互作、細胞超微結構和蛋白定位研究。

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Anti-DYKDDDDK  

CaptureSelect CH1-XL 是 CaptureSelect IgG-CH1 改進版本。具有相同的特異性，但具有更寬的洗脫范圍(pH3.0–4.5)，更強的結合能力，并在更高的 pH 值下提高了穩定性。

CaptureSelect CH1-XL 識別人IgG抗體的CH1結構域，能夠純化人IgG和Fab片段的所有亞類(1、2、3和4)，獨立于輕鏈同種型和來源材料。

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Capture Select  CH1-XL